какая основная функция белков в мышечных клетках

Белки — состав, свойства и роль в диете

” data-image-caption=”” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete-900×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete.jpg” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”>

Александр Попандопуло, студент медицинского института УЛГУ. Редактор А. Герасимова

Пища человека состоит из многих ингредиентов. Они делятся на макроэлементы — белки, жиры и углеводы и микронутриенты — витамины, микроэлементы и т. д. Белок обеспечивает около 10-15%. дневной энергии. 1 грамм белка высвобождает 4 ккал.

Белок — это основной строительный блок тела. Белки расщепляются на аминокислоты, которые важны для регенерации мышц, костей, кожи, крови и других жизненно важных систем. Кроме того, они используются в синтезе нуклеиновых кислот, несущих генетическую информацию.

Функции белков

У взрослых белок составляет около 16% массы тела. Из них 43% содержатся в мышцах,15% – в коже, 16% в крови и др.

Функции белков в организме человека :

Функции белков в организме человека

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg” alt=”Функции белков в организме человека” width=”800″ height=”600″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka.jpg 900w” sizes=”(max-width: 800px) 100vw, 800px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Функции белков в организме человека

По питательной ценности белок делится на полезный и менее ценный. Значение зависит от набора аминокислот, которые лучше всего усваиваются человеческим организмом. Этот «набор» меняется в зависимости от физиологического развития человека.

Коллаген

Коллаген — это основной белок соединительной ткани у животных. Коллаген содержится в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. На его долю приходится около 25-30% белка млекопитающих.

У человека и позвоночных было идентифицировано двенадцать типов коллагена, состоящего из более чем 24 различных полипептидных α-спиралей. Комбинаци и этих спиралей определяют типы коллагена. Например, наиболее распространенный коллаген I типа (90% общей массы коллагена) состоит из 2 спиралей α-1 и 1 α-2.

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg” alt=”Структура коллагена” width=”800″ height=”600″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena.jpg 900w” sizes=”(max-width: 800px) 100vw, 800px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Структура коллагена

Коллаген отличается от других белков организма своим уникальным аминокислотным составом: 33%. из всех аминокислот составляют Gly, 10% – про, 10% – гидрокси-Pro и 1% – гидрокси-Lys. Основная структурная единица коллагена — тропоколаген, состоит из трех левовращающихся α-спиралей, скрученных в одну правовращающуюся суперспираль. Такие суперспирали связываются поперечными ковалентными связями с образованием фибрилл.

Миозин

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg” alt=”Молекула миозина” width=”801″ height=”600″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg 801w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-768×575.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina.jpg 900w” sizes=”(max-width: 801px) 100vw, 801px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Молекула миозина

Инсулин

Это полипептидный гормон, секретируемый В-клетками поджелудочной железы. Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, увеличивая проницаемость клеток мышечной и жировой ткани для глюкозы.

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg” alt=”Инсулин” width=”749″ height=”600″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg 749w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-768×615.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin.jpg 900w” sizes=”(max-width: 749px) 100vw, 749px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Инсулин

Гликоген синтезируется из глюкозы в печени и мышцах, а инсулин подавляет синтез глюкозы из других веществ (молочной кислоты, аминокислот, глицерина) в печени. При нехватке инсулина (из-за недостаточной выработки рукой или нарушения транспорта глюкозы из крови в клетки) начинается заболевание, называемое диабетом (сахарный диабет).

Аминокислоты

Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.

Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот:

Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы.

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg” alt=”Строение аминокислот” width=”842″ height=”600″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg 842w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-768×547.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot.jpg 900w” sizes=”(max-width: 842px) 100vw, 842px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Строение аминокислот

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.

Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат.

Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами.

Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.

Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.

Незаменимые аминокислоты

Некоторые аминокислоты могут вырабатываться в организме, другие необходимо получать с пищей. Есть восемь незаменимых аминокислот.

Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg” alt=”Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты” width=”900″ height=”474″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty-768×404.jpg 768w” sizes=”(max-width: 900px) 100vw, 900px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

Важность некоторых аминокислот зависит от стадии физиологического развития человека. Например, в детстве очень важна одна аминокислота, а для взрослых она уже не важна. Пример: аргинин, гистидин, цистеин, глицин, тирозин, глутамин, пролин. Эти аминокислоты очень важны для детей, потому что детский организм не может их синтезировать из-за повышенной потребности. Во время метаболического стресса синтез глутамина может быть недостаточным, что делает его в таких случаях незаменимым.

Тирозин

Тирозин — ароматическая аминокислота, одна из двадцати аминокислот, необходимых для синтеза белка. Он образован из фенилаланина и других аминокислот. Тирозин участвует в синтезе адреналина, норадреналина, серотонина и дофамина.

Для правильного метаболизма тирозина в мозге необходимы витамин B 6 (пиридоксин) и фолиевая кислота. Тирозин используется для синтеза белков, катехоламинов, гормонов щитовидной железы, меланинов и может расщепляться на конечные метаболиты CO 2, H 2 O, NH + и энергию.

Между тирозином и α-кетоновой кислотой происходит реакция пераминирования, в результате чего п-гидроксифенилпируват вступает в реакцию с O 2.образуется гомогентизат. Ароматическое кольцо гомогентизата далее разрушается молекулярным кислородом с образованием малеилацетата. Он изомеризуется в фумарилацетоацетат, который гидролизуется до фумарата и ацетоацетата.

Недостаток тирозина снижает синтез белка, отмечается повышенная утомляемость, признаки депрессии, нарушение функции печени, снижение активности щитовидной железы. Очень серьезный дефицит тирозина может возникнуть при генетическом заболевании — фенилкетонурии, при котором организм не может метаболизировать аминокислоту фенилаланин, поэтому ее необходимо исключить из рациона. В отсутствие фенилаланина тирозин не может образовываться.

Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

” data-medium-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg” data-large-file=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg” loading=”lazy” src=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg” alt=”Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы” width=”900″ height=”600″ srcset=”https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-768×512.jpg 768w” sizes=”(max-width: 900px) 100vw, 900px” title=”Белки — состав, свойства и роль в диете”> Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

Биологическая ценность белков

Биологическую ценность белков определяют аминокислоты. Белки со всеми незаменимыми аминокислотами в достаточном количестве, имеют высокую биологическую ценность. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в источниках животного происхождения: мясе, яйцах, молочных продуктах, рыбе.

Если в белке нет одной или нескольких незаменимых аминокислот, его биологическая ценность низкая. Как правило, белки растительного происхождения имеют низкую биологическую ценность. Если питательная ценность ежедневного рациона слишком низкая, для выработки энергии используются белки организма.

Дефицит белка часто встречается у пациентов, перенесших операцию, и у пожилых людей. Дефицит белка возникает при заболеваниях почек, серьезных травмах, ожогах, сепсисе, мальабсорбции. Дефицит белка вызывает потерю мышечной массы, плохое заживление ран, восприимчивость к инфекциям, отек и ожирение печени.

Источник

Функции белков.

Ищем педагогов в команду «Инфоурок»

Описание презентации по отдельным слайдам:

Описание слайда:

Описание слайда:

Описание слайда:

Белки
Ферменты
Защитные
Антибиотики
Структурные
Двигательные
Защитные
Токсины
Запасные
Рецепторные
Гормоны
Каталитические
Транспортные
Сократительные

Описание слайда:

Функции белков
Функции белков в клетках живых
организмов более разнообразны,
чем функции других биополимеров
— полисахаридов и ДНК.
Так, белки-ферменты катализируют
протекание биохимических реакций
и играют важную роль в обмене веществ. Цитоскелет эукариот ( рис.1)
Некоторые белки выполняют структурную или механическую
функцию, образуя цитоскелет(рис.1), поддерживающий форму
клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах
клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Описание слайда:

Структурная функция.
Структурная функция белков заключается в том, что белки
участвуют в образовании практически всех органоидов
клеток, во многом определяя их структуру (форму);
образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим
органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;
входят в состав межклеточного вещества, во многом
определяющего структуру тканей и форму тела животных.

Описание слайда:

Каталитическая функция.
(ферментативная)
Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций.
Ферменты — группа белков, обладающая специфическими
каталитическими свойствами, то есть каждый фермент
катализирует одну или несколько сходных реакций, ускоряя их.

Пример: 2Н202 → 2Н20 + 02
В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция
идет несколько быстрее.
Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.

Молекулы, которые присоединяются к
ферменту и изменяются в результате
реакции, называются-субстратами.

Масса фермента гораздо больше массы
субстрата. Часть фермента, которая
присоединяет субстраты содержит
каталитические аминокислоты,
называется активным центром фермента.

Описание слайда:

Особые сократительные белки (актин и миозин)
участвуют во всех видах движения клетки и
организма: образовании псевдоподий, мерцании
ресничек и биении жгутиков у простейших,
сокращении мышц у многоклеточных животных,
движении листьев у растений и др.

Описание слайда:

Транспортная функция.
Транспортная функция белков — участие белков в переносе веществ
в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.

Перенос веществ через клеточную мембрану
Перенос веществ внутри клетки
Перенос веществ по организму
Например, г е м о г л о б и н
крови переносит кислород

Описание слайда:

Защитная функция.
Предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений

Антитела блокируют чужеродные
белки
Например, фибриноген и протромбин
обеспечивают свертываемость крови

Описание слайда:

Защитная функция.
В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.

Описание слайда:

Энергетическая функция.
Энергетическая функция – белки служат одним из источников энергии в клетке.

При распаде 1 г белка до конечных
продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Сначала белки распадаются до
аминокислот, а затем до конечных продуктов:
-воды,
-углекислого газа,
-аммиака.

Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Описание слайда:

Рецепторная функция.
Белки-рецепторы – встроенные в мембрану молекулы белков, способных изменять свою структуру в ответ на присоединение определенного химического вещества.

Описание слайда:

Иммунная функция.
(антибиотики)
В тот момент, когда в организм попадают возбудители — вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки — антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей.

К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседние клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

Описание слайда:

Токсины
Токсины, токсичные вещества природного происхождения. Обычно к токсинам относят высокомолекулярные соединения (белки, полипептиды и др.), при попадании которых в организм происходит выработка антител.
По мишени действия токсины разделяют на
-Гематические яды — яды, затрагивающие кровь.
-Нейротоксины — яды, поражающие нервную систему и мозг.
-Миоксичные яды — яды, повреждающие мышцы.
-Гемотоксины — токсины, которые повреждают кровеносные сосуды и вызывают кровотечение.
-Гемолитические токсины — токсины, которые повреждают эритроциты.
-Нефротоксины — токсины, которые повреждают почки.
-Кардиотоксины — токсины, которые повреждают сердце.
-Некротоксины — токсины, которые разрушают ткани, вызывая их омертвление (некроз).

Описание слайда:

Актин и миозин – белки мышц

Описание слайда:

Гормональная функция.
Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Описание слайда:

Питательная функция.
(резервная)
Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Казеин молока Альбумин яиц

Описание слайда:

Гормон инсулин регулирует
уровень углеводов в крови.

Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

Источник

Свойства и функции белков

Ищем педагогов в команду «Инфоурок»

Описание презентации по отдельным слайдам:

Описание слайда:

Тема: «Свойства и функции белков»
Пименов А.В.
Задачи:
Изучить свойства и функции белков

Описание слайда:

Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот. Различают кислые, основные и нейтральные белки. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне.

Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки необычайно химически активные (ферменты), есть химически неактивные.

Есть устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.
1. Свойства белков

Описание слайда:

5. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи.. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.
Денатурация может быть: обратимой, процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
6. Разрушение первичной структуры белковой молекулы называется деградацией.
1. Свойства белков

Описание слайда:

Какие белки называются кислыми?
Белки, в которых больше кислых аминокислот, понижающие рН.
Какие белки называются нейтральными?
Белки, в которых одинаковое количество карбоксильных и аминогрупп.
Почему белки являются мощными буферными системами?
Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН.
Что такое денатурация белка?
Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией.
Что такое ренатурация?
Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.
Приведите примеры растворимых и нерастворимых белков:
Растворимые (белки плазмы крови – фибриноген, протромбин, альбумин, глобулины), нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).
Приведите примеры белков, устойчивых к внешним воздействиям:
Фиброин – белок паутины, кератин – белки волос, коллаген – белок сухожилий.
Подведем итоги:

Описание слайда:

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Одна из важнейших — строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.
2. Функции белков

Описание слайда:

2. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое.
Например, белок крови гемоглобин транспортирует О2 и СО2;
в состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
2. Функции белков

Описание слайда:

3. Регуляторная. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны — биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции (гормоны гипофиза, поджелудочной железы).
Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена.

4. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
2. Функции белков

Описание слайда:

5. Двигательная. Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.
2. Функции белков

Описание слайда:

6. Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
2. Функции белков

Описание слайда:

7. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

8. Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака.
Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы.
2. Функции белков

Описание слайда:

9. Каталитическая. Одна из важнейших функций белков. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.
Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 → 2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.
Масса фермента гораздо больше массы субстрата, та часть молекулы фермента, которая взаимодействует с молекулой субстрата получила название – активный центр фермента.
2. Функции белков

Описание слайда:

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные.

Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.

Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит органическое соединение небелковой природы — коферменты: ионы металлов или витамины.
2. Функции белков

Описание слайда:

Ферменты специфичны – могут катализировать один тип реакций – в активный центр попадает определенная молекула субстрата.

Поскольку почти все ферменты являются белками (есть рибозимы, РНК, катализирующие некоторые реакции), их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре, рН, скорость зависит от концентрации фермента и субстрата.

При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50°С) каталитическая активность растет (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза).
2. Функции белков

Описание слайда:

Строительная функция белков проявляется :
Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белка состоят стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы и ногти..
Двигательную функцию выполняют:
особые сократительные белки в жгутиках, ресничках, мышцах.
Транспортная функция белков проявляется:
Транспортные белки в наружной мембране клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму, гемоглобин миоглобин транспортируют кислород.
Защитная функция белков проявляется в том, что:
Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; фибрин и тромбин предохраняют организм от кровопотери.
Регуляторная функция белков:
Белки-гормоны (гормоны гипофиза, поджелудочной железы) участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.
Подведем итоги:

Описание слайда:

Сигнальная функция:
В мембрану клетки встроены белки, способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку..
Энергетическая функция:
При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Однако в качестве источника энергии белки используются крайне редко.
Каталитическая функция:
Белки — ферменты способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз.
Кофермент:
Небелковое соединение, входящее в состав фермента. В качестве коферментов выступают различные органические вещества, как правило витамины, и неорганические — ионы различных металлов.
Подведем итоги:

Описание слайда:

Активный центр:
Небольшой участок, на котором идет данная реакция, который взаимодействует с молекулой субстрата..
Специфичность ферментов:
Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные молекулы в силу их комплементарности друг другу.
Зависимость скорости катализа от концентрации фермента:
Чем больше концентрация фермента, тем больше скорость.
Зависимость скорости катализа от концентрации субстрата:
Чем больше концентрация субстрата, тем больше скорость, но до насыщения активных центров.
Зависимость скорости катализа от температуры:
Повышение скорости катализа до 36 градусов, затем понижение и при 60 градусах большинство ферментов не функционирует.
Подведем итоги:

Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

Источник