какая реакция доказывает то что белки являются полипептидами

Какая реакция доказывает то что белки являются полипептидами

Подробное решение параграф 4 по биологии для учащихся 9 класса, авторов Т. М. Ефимова, А. О. Шубин, Л. Н. Сухорукова 2010

Вопрос внутри параграфа: Вспомните, какие соединения транспортируют гемоглобин в организме животных и человека?

Гемоглобин содержится в клетках крови эритроцитах, это безъядерные самые многочисленные форменные элементы крови двояковогнутой формы. Внутри эритроцитов содержится белок гемоглобин, имеющий четвертичную структуру, соединяющий глобулы с помощью гема-железа. Гемоглобин участвует в транспорте газов, главное кислорода. Соединяясь с кислородом гемоглобин превращается в химическое соединение – оксигемоглобин, имеющий светло алый цвет, и переносится с помощью эритроцитов во все клетки и ткани, обратно гемоглобин из клеток и тканей собирает углекислый газ, превращаясь карбогемоглобином.

Стр. 27. Вопросы и задания после §

1. Какое строение имеет белок?

Белок – это полимер, состоящий из мономеров-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Так как белок имеют большую молекулярную массу и сложную пространственную структуру, белковые молекулы имеют различные пространственные структуры для компактного размещения в клетках. Белковые молекулы имеют четыре структуры. Первичная структура – это самая простая структура, представляющая собой полипептидную цепь из аминокислот. Вторичная структура – это полипептидная цепь закрученная в спираль. Третичная структура – это спиральная структура закручена в глобулы – компактные комочки. Четвертичная структура – это соединение нескольких глобул между собой с помощью межмолекулярных связей и атомов металла, например, такую структуру имеют не все белки.

2. Объясните, почему полимер белок еще называют полипептидом.

3. Чем первичная структура белка отличается от вторичной, от третичной?

Первичная структура – это самая простая структура, представляющая собой полипептидную цепь из аминокислот. Вторичная структура – это полипептидная цепь, закрученная в спираль. Для более прочного взаимодействия во вторичной структуре, происходит внутримолекулярное взаимодействие с помощью –S–S– сульфидных мостиков между витками спирали. Это обеспечивает прочность данной структуры. Третичная структура – это вторичная спиральная структура закручена в глобулы – компактные комочки. Эти структуры обеспечивают максимальную прочность и большую распространенность в клетках по сравнению с другими органическими молекулами.

4. Что представляет собой денатурации белка? Какие факторы могут ее вызывать?

Денатурация – это нарушения третичной пространственной структуры белковых молекул под действием различных физических, химических, механических и других факторов. Физические факторы – это температура, излучение, Химические факторы – это действие на белки любых химических веществ: растворители, кислоты, щелочи, концентрированные вещества и прочее. Механические факторы – встряхивание, давление, растяжение, скручивание и прочее.

5. В чем заключается ферментативная функция белков? Объясните смысл выражения «специфичность действия ферментов».

Одна из основных функций белков – ферментативная. Ферменты – это белки-катализаторы, ускоряющие химические реакции в живых организмах. Ферментативная реакция – это химическая реакция, протекающая только при наличии фермента. Без фермента не протекает не одна реакции в живых организмах. Работа ферментов строго специфична, у каждого фермента свой субстрат, который он расщепляет. Фермент подходит к своему субстрату как «ключ к замку». Так, фермент уреаза регулирует расщепление мочевины, фермент амилаза – крахмала, а ферменты протеазы – белки. Поэтому для ферментов применяют выражение «специфичность действия».

6. Прокомментируйте утверждение о том, что белки имеют огромное значение в жизни любого организма.

Белки выполняют разнообразные функции в организмах: ферментативная, структурная, транспортная, двигательная, регуляторная, защитная, энергетическая. Функции белков довольно многочисленны и лежат в основе многообразия проявления жизни. Это компонент биологических мембран, перенос питательных веществ, например, гемоглобин, работа мышц, гормональная функция, защита организма – работа антигенов и антител, и прочие важнейшие функции в организме.

7. Объясните значение терминов «пептидная связь», «глобула», «незаменимые аминокислоты».

Источник

Какая реакция доказывает то что белки являются полипептидами

“Жизнь, есть способ существования белковых тел”

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α – аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α – аминокислоты. Многие α – аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α – аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

2. Вторичная структура –

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Посмотрите учебный видеоматериал:

Видео YouTube

Источник

Какая реакция доказывает то что белки являются полипептидами

Подробное решение параграф § 11 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов A.M. Углубленный уровень 2019

Вопрос 1. Что такое катализаторы?

Катализаторы — это вещества, изменяющие скорость химической реакции или вызывающие её, но не входящие в состав продуктов реакции.

Вопрос 2. Что такое иммунитет?

Иммунитет — это способ защиты организма от действия различных веществ и организмов, вызывающих деструкцию его клеток и тканей, характеризующийся изменением функциональной активности преимущественно иммуноцитов с целью поддержания гомеостаза внутренней среды.

Вопрос 3. Какие белки вам известны? Каковы их функции?

Кератин, коллаген, эластин — строительная, структурная функция;

Гемоглобин — транспортная ф.;

Актин и миозин — сократительная, двигательная ф.;

Гормоны (инсулин, соматотропин и др.) — регуляторная ф.;

Иммуноглобулины, тромбин, фибриноген и др. — защитная ф.;

Пепсин, каталаза, трипсин — каталитическая ф.

Вопрос 4. Какие функции белков вам известны?

Белки выполняют самые разнообразные функции в клетках: определяют их структуру и форму, изменяют скорость протекания химических реакций, обеспечивают передачу химических сигналов, осуществляют разные виды клеточного движения, а также перенос веществ через мембраны и т. п.

Вопрос 5. Чем объясняется многообразие функций белков?

Многообразие функций белков объясняется разнообразием форм и состава самих белков.

Вопрос 6. Что представляют собой белки — ферменты? Приведите примеры таких белков.

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию.

Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры. Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение. Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.

Основные свойства ферментов:

специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы — на жиры;

каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;

способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Примеры белков — ферментов: пепсин, каталаза, трипсин, амилаза, протеазы, липазы, глутаматдегидрогеназа, аланинаминотрансфераза (АЛТ), лейцинаминопептидаза (ЛАП), фруктозо — 1,6 — дисфосфат — альдолаза (ФДФ — А) и др.

Вопрос 7. Как реализуется белками защитная функция?

Защитная функция белков в организме заключается в предотвращении проникновения чужеродных веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами. Связывание их с белками возбудителей подавляет функциональную активность последних и останавливает развитие инфекции. Антитела обладают уникальным свойством: они способны отличать чужеродные белки от собственных белков организма.

Кроме того, в ответ на заражение вирусом клетка вырабатывает специальные белки — интерфероны, которые препятствуют размножению носителя инфекции.

Многие организмы используют для защиты или нападения специфические пептиды и белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. Часто эти вещества обладают ферментативной активностью (холерный токсин, коклюшный токсин) или же они могут нарушать структуру клеточных мембран (белки ядов змей и насекомых).

Вопрос 8. Что вам известно о гормонах? Есть ли среди них вещества белковой природы? Приведите примеры.

Гормоны — мельчайшие элементы, вырабатываемые нашим организмом. Это органические биологически активные вещества, которые вырабатываются собственными железами внутренней секреции организма. Поступая в кровь, связываясь с рецепторами определенных клеток, они регулируют физиологические процессы, обмен веществ.

Белкам — гормонам присуща регуляторная функция. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.

Примеры гормонов белковой природы (белки и полипептиды) — гормоны гипоталамуса, гормоны гипофиза (соматотропин, кортикотропин, пролактин, вазопрессин и окситоцин, гонадотропный гормон, полипептидные низкомолекулярные гормоны, адренокортикотропный гормон, кортикотропин (АКТГ)); щитовидной железы (тироксин, кальцитонин); гормон паращитовидных желез; гормоны поджелудочной железы (глюкагон и инсулин); гормон почек (эритропоэтин) и др.

Вопрос 9. Используя доступные информационные источники, подготовьте сообщение о конкретных видах белков, встречающихся в организмах, и выполняемых ими функциях.

Виды белков их функции в организме.

Структурные белки. Влияют на структуру самой клетки, ее форму. Всеми своими свойствами, качествами и даже функциями каждый вид тканей обязан именно структурным белкам. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.

Транспортные белки. Транспортные белки обеспечивают транспортировку питательных и других полезных веществ по всему организму. Например, клеточные мембраны пропускают внутрь клетки не все подряд. И даже некоторые полезные вещества туда не могут проникнуть. Транспортные белки имеют способность проникать сквозь мембраны клеток и проносить с собой эти самые вещества. Гемоглобин — переносчик кислорода и других веществ.

Рецепторные белки. Рецепторные белки наряду с транспортными белками обеспечивают проникновение полезных веществ внутрь клеток. Располагаются рецепторные белки на поверхности мембран, то есть снаружи клеток. Они связываются с поступающими к ним питательными веществами и помогают им проникать внутрь. Важность этого вида белка переоценить невозможно, так как без них внутриутробное развитие может происходить совершенно неправильно или даже полностью прекратиться.

Сократительные белки. Человек двигается благодаря сокращению мышечных тканей. Эту способность им обеспечивают сократительные белки. Как отдельные клетки, так и организм в целом приходит в движение при помощи этого вида белков. Например, миозин, актин и др.

Регуляторные белки. Организм человека ведет свою жизнедеятельность благодаря множеству различных биохимических процессов внутри него. Все эти процессы обеспечивают и регулируют регуляторные белки. Одним из них является инсулин, также половые гормоны.

Защитные белки. Находясь в окружающей среде, организм постоянно контактирует с самыми разными веществами, микроорганизмами и так далее, попадает в самые разные условия. Сохранность здоровья в таких случаях обеспечивают иммунные клетки, которые и являются защитными белками. Также к последним относят прокоагулянты, которые обеспечивают нормальную свертываемость крови. Гаммаглобулин, иммуноглобулин — антитела (защита от инфекций).

Ферменты. Еще один вид белков — ферменты. Они отвечают за правильное протекание биохимических реакций внутри клеток во всем организме. За контроль метаболизма отвечают белки — протеазы.

Вопрос 10. Почему белки называют молекулами жизни?

Более 4 млрд. лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка.

Белки — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Белки считаются основным материалом для “строительства” клеток. Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia соli насчитывается около 3 тыс. различных белков.

Вопрос 11. Используя дополнительные источники информации, найдите сведения о функциях белков ферментов различных классов. Результат оформите в виде таблицы.

Вопрос 12. Найдите в приведённом тексте ошибки. Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки. Исправьте их.

1) Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2) Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3) Белки входят в состав плазматической мембраны. 4) Все белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5) Молекулы белка несут наследственную информацию о признаках организма.6) Молекулы белка входят в состав рибосом.

Ответ. Ошибки сделаны в предложениях под номерами: 2, 4, 5.

2)Это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные между собой пептидной связью.

4)Не все белки выполняют в клетке ферментативную функцию. ИЛИ…. Все белки выполняют в клетке различные функции.

5) Молекулы белка не несут наследственную информацию о признаках организма. ИЛИ…Наследственная информация о признаках организма зашифрована в нуклеиновых кислотах.

Вопрос 13. Почему в запасных тканях семян растений (эндосперме, семядолях), даже очень богатых углеводами или жирами, обязательно присутствуют белки?

Семена у растений наиболее надежно обеспечивают их размножение и распространение. В семени содержится необходимый для прорастания зародыша запас питательных веществ. Белки при необходимости используются ими для получения аминокислот и энергии. Белки являются основным строительным материалом клеток. Также белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводненные, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии.

Вопрос 14. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 4 «Обнаружение белков с помощью качественной реакции»

Цель: показать наличие белков в биологических объектах.

Оборудование: штатив с пробирками, водяная баня, кристаллизатор со льдом, мерный стакан на 50 мл.

Реактивы: куриное яйцо, концентрированная азотная кислота, раствор аммиака, гидроксид натрия, раствор медного купороса, вода.

1. Приготовьте раствор белка.

2. Ксантопротеиновая реакция. В пробирку налейте 2—3 мл раствора белка и добавьте несколько капель азотной кислоты. Соблюдайте технику безопасности при работе с химическими реагентами! Нагрейте содержимое пробирки, при этом образуется жёлтый осадок. Охладите смесь и добавьте раствор аммиака до перехода жёлтой окраски в оранжевую.

3. Биуретовая реакция. В пробирку налейте 2—3 мл раствора белка и 2—3 мл раствора гидроксида натрия, затем 1—2 мл раствора медного купороса. Появляется фиолетовое окрашивание.

4. Запишите результаты эксперимента и сделайте вывод.

Ксантопротеиновая реакция открывает наличие в белках циклических аминокислот — триптофана, фенилаланина, тирозина, содержащих в своем составе ароматическое ядро. Ряд белков при добавлении к ним концентрированной азотной кислоты при нагревании дают желтое окрашивание, которое может переходить в оранжевое в щелочной среде.

Реакция вызвана нитрованием бензольного ядра указанных циклических аминокислот и образованием нитросоединений желтого цвета.

Взаимодействие с концентрированной азотной кислотой — белый осадок, нагревание — появлением желтой окраски, добавление аммиака — появление оранжевой окраски.

Ксантопротеиновую реакцию дают почти все белки. Ксантопротеиновая реакция обуславливает появление желтого окрашивания при попадании концентрированной азотной кислоты на кожу, ногти. Эту реакцию могут давать и более простые ароматические соединения (например, фенолы). Исключение составляют клупеин и сальмин (из группы протаминов) и желатина, в молекуле которых почти полностью отсутствуют ароматические аминокислоты.

Биуретовая реакция является универсальной на пептидную связь в белках. Вещества, имеющие в своем составе не менее 2 — х пептидных связей дают эту реакцию.

Реакция состоит в том, что в щелочной среде в присутствии сернокислой меди белки и полипептиды дают сине — фиолетовое или красно — фиолетовое окрашивание в зависимости от длины пептида вследствие образования комплексных соединений меди с пептидной группой. Продукты гидролиза белков (пептоны) могут давать розовое, красное окрашивание.

Щелочная среда приводит к появлению отрицательного заряда вследствие диссоциации ОН — группы, благодаря этому кислород взаимодействует с медью с образованием солеобразной связи, а медь в свою очередь с атомами азота связана через дополнительно координационные связи за счет использования их неподеленных электронных пар. Это ведет к образованию стабильного комплекса.

Вывод: Ксантопротеиновая и биуретовая реакции — качественные реакции на белки. С помощью этих реакций можно доказать наличие белков в биологических объектах.

Источник